Ferrédoxine-NADP+ réductase

Ferrédoxine-NADP⁺ réductase

Structure d'une FNR de maïs montrant le tonneau β en jaune, l'hélice α en vert et le cofacteur FAD en rouge (PDB 3LVB^[1]).

Données clés

N° EC	EC 1.18.1.2
N° CAS	9029-33-8
Cofacteur(s)	FAD

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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La ferrédoxine-NADP⁺ réductase (FNR) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

2 ferrédoxines réduites + NADP⁺ + H⁺  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  2 ferrédoxines oxydées + NADPH.

Cette enzyme est la dernière à intervenir dans le transfert des électrons au cours de la photosynthèse. Elle utilise les électrons à haut potentiel issus du photosystème I pour réduire le NADP⁺ en NADPH, ce dernier étant par la suite utilisé dans le cycle de Calvin. Le transfert des électrons de la ferrédoxine vers le NADP⁺ a lieu à la lumière en partie parce que l'activité de la FNR est inhibée dans l'obscurité^[2]. Chez les organismes non photosynthétiques, cette enzyme fonctionne en sens inverse pour fournir de la ferrédoxine réduite pour diverses voies métaboliques, telles que la fixation de l'azote, la biosynthèse des terpénoïdes, le métabolisme des stéroïdes, la réponse au stress oxydant ou encore la biogenèse des protéines fer-soufre^[3].

La FNR est une protéine soluble présente à la fois dans le stroma des chloroplastes et liée à la membrane des thylakoïdes. La liaison de l'enzyme à la membrane du thylakoïde intervient à l'opposé du site actif et ne semble pas affecter la structure de la protéine ni l'activité de l'enzyme^[4]. La fixation de l'enzyme à la membrane est favorisée à pH acide, ce qui aurait pour effet de stabiliser l'enzyme à la surface des thylakoïdes dans l'obscurité, lorsque la réduction du NADP⁺ sous l'effet de la photosynthèse cesse d'avoir lieu^[5]. En effet, le stroma des chloroplastes est légèrement acide dans l'obscurité et devient plus basique à la lumière^[4].

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