L'importine est constituée d'entre 18 et 20 répétitions HEAT en tandem, chacune de ces répétitions contenant deux hélices αantiparallèles liées par un coude et dont l'empilement constitue la structure générale de la protéine[2].
Afin de transporter vers l'intérieur du noyau la protéine à laquelle elle s'est liée, l'importine β doit se lier aux complexes des pores nucléaires. Elle établit pour cela des liaisons faibles et transitoires avec les nucléoporines(en) au niveau de leurs motifs FG, ou Phe–Gly. Les analyses par cristallographie aux rayons X ont montré que ces motifs se lient à de poches hydrophobes peu profondes à la surface de l'importine β[3].
↑(en) Richard Bayliss, Trevor Littlewood et Murray Stewart, « Structural Basis for the Interaction between FxFG Nucleoporin Repeats and Importin-β in Nuclear Trafficking », Cell, vol. 102, no 1, , p. 99-108 (PMID10929717, DOI10.1016/S0092-8674(00)00014-3, lire en ligne)